IGF-1 DES(1-3)

des(1-3)IGF-I, des-IGF-1, IGF-1 tronqué, DES IGF

Axe de l'hormone de croissance

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Résumé

Classe: Variant naturel de 67 acides aminés de l'IGF-1 (qui en compte 70) dépourvu des trois premiers acides aminés (Gly-Pro-Glu) ; le produit de recherche est une copie recombinante
Mécanisme: Active le récepteur de l'IGF-1 comme l'IGF-1 mais se lie bien plus faiblement aux protéines de liaison de l'IGF, de sorte qu'une plus grande part reste libre et active — environ 10 fois plus puissant que l'IGF-1 en culture cellulaire
Voies étudiées: Perfusion et injection chez les rongeurs ; culture cellulaire ; voie orale dans certaines études intestinales chez l'animal ; sous-cutanée et intramusculaire (communauté)
Fourchette de doses rapportée: Animal : de dizaines à centaines de µg/kg/jour par perfusion. Communauté : 20–100 µg par injection, souvent injectés dans un muscle travaillé immédiatement après l'exercice, avec des cures très courtes. Aucune dose humaine n'a jamais été étudiée
Demi-vie: Très courte — rapportée à environ 20–30 minutes, car il n'est pas protégé par des protéines de liaison. (L'IGF-1 LR3, à l'inverse, est estimé à plus de 20 heures.)
Conservation: Lyophilisé : réfrigérer ou congeler, protéger de la lumière. Reconstitué : réfrigérer ; les facteurs de croissance sont fragiles — la pratique communautaire est de l'utiliser dans les 2–4 semaines et d'éviter toute agitation
Statut réglementaire: Non autorisé nulle part

Les doses sont celles rapportées dans les études ou par la communauté — jamais des recommandations.

1De quoi il s'agit

L'IGF-1 (insulin-like growth factor 1) est l'hormone que le foie produit en réponse à l'hormone de croissance et le principal médiateur des effets de croissance de la GH. Le des(1-3)IGF-1 est de l'IGF-1 dépourvu de ses trois premiers acides aminés. Contrairement à la plupart des composés de ce site, c'est une molécule naturelle : elle a été découverte indépendamment au milieu des années 1980 dans le tissu cérébral humain (Sara 1986, PNAS) et dans le colostrum bovin (Francis 1986–1988, Biochem J). Le tripeptide clivé, Gly-Pro-Glu (GPE), a sa propre histoire de recherche comme fragment neuroprotecteur.

Le glutamate manquant en position 3 est essentiel à la liaison de l'IGF-1 aux protéines de liaison de l'IGF (IGFBP) qui transportent plus de 99% de l'IGF-1 du sang sous forme inactive. Sans lui, le des(1-3)IGF-1 est en grande partie libre, ce qui le rend beaucoup plus puissant en culture et de durée de vie bien plus courte dans l'organisme. Une entreprise australienne (GroPep) a développé le des(1-3)IGF-1 recombinant et l'analogue à action prolongée apparenté IGF-1 LR3 comme réactifs de recherche dans les années 1990, et les deux circulent comme composés de recherche depuis lors. L'IGF-1 lui-même, sous forme de mecasermin, est un médicament autorisé pour le déficit primaire sévère en IGF-1 ; le des(1-3)IGF-1 ne l'est pas.

2Mode d'action supposé

Le des(1-3)IGF-1 active le récepteur de l'IGF-1 (et, plus faiblement, le récepteur de l'insuline), enclenchant la voie PI3K/Akt/mTOR qui stimule la synthèse protéique et la survie cellulaire, et la voie MAPK qui stimule la prolifération. Dans le muscle, la signalisation de l'IGF-1 favorise l'activation des cellules satellites et la croissance des fibres, et réduit la dégradation des protéines. Comme le des(1-3)IGF-1 échappe aux IGFBP, une dose donnée procure plus d'activation du récepteur que la même dose d'IGF-1 — mais pendant bien moins longtemps, et avec un risque d'hypoglycémie aiguë plus élevé, puisque l'IGF-1 libre abaisse la glycémie.

La justification communautaire de l'injecter dans un muscle travaillé est que la courte garde l'effet local. Il n'existe aucune donnée chez l'humain montrant que des variants de l'IGF-1 injectés localement produisent une croissance locale, et les études de perfusion chez l'animal étaient systémiques.

L'IGF-1 privé de ses trois premiers acides aminés, là où se fixent les protéines de liaison. Libéré de celles-ci, il est bien plus puissant localement, et éliminé bien plus vite.Schéma — hors échelle

3Ce que montre la recherche

Puissance et échappement aux protéines de liaison

Dans des tests de culture cellulaire, le des(1-3)IGF-1 était environ 10 fois plus puissant que l'IGF-1 pour stimuler la synthèse protéique et la synthèse d'ADN, un effet attribuable à sa faible liaison aux IGFBP plutôt qu'à une plus forte affinité pour le récepteur (Ballard 1987, Biochem Biophys Res Commun ; Francis 1988, Biochem J). [2][3]

Effets anabolisants chez l'animal

Chez le rat, y compris des rats cataboliques traités à la dexaméthasone et des modèles de résection intestinale, le des(1-3)IGF-1 perfusé a amélioré le bilan azoté, le poids corporel et les protéines des organes ou des muscles davantage que l'IGF-1 équimolaire (Tomas 1991, Biochem J ; Tomas 1992, Biochem J ; Lemmey 1991, Am J Physiol — croissance intestinale). Les doses étaient des perfusions continues de dizaines à centaines de µg/kg/jour ; le schéma (continu) ne ressemble pas à l'injection en bolus communautaire. [4][5]

Intestin et cicatrisation chez l'animal

Des études chez le rongeur et le porc rapportent une croissance intestinale accrue et une meilleure cicatrisation après résection ou lésion ; c'était la principale direction thérapeutique explorée dans les années 1990 (revue dans Ballard 1996, Int J Biochem Cell Biol). [6]

Neuroprotection

Des études chez le rat après lésion cérébrale hypoxique-ischémique ont rapporté une neuroprotection avec le des(1-3)IGF-1 et le GPE administrés par voie centrale ; cette ligne de travail s'est déplacée vers le fragment GPE et ses analogues.

Croissance musculaire, perte de graisse, récupération chez l'humain

Aucune étude publiée chez l'humain, d'aucune sorte. L'usage communautaire repose entièrement sur des données cellulaires et de rongeurs ainsi que sur des anecdotes.

4Effets indésirables et interactions rapportés

Rapporté dans la littérature

aucune donnée chez l'humain. Chez l'animal, l'hypoglycémie à doses plus élevées est l'effet prévisible ; la croissance des organes (rein, rate, intestin) est documentée lors d'une perfusion soutenue.

Rapporté par la communauté

symptômes d'hypoglycémie (tremblements, sueurs, faim, confusion) dans les 20–60 minutes suivant l'injection — le plus constant et le plus dangereux ; douleur au site d'injection et gonflement local ; céphalées ; fatigue. Les signalements de « croissance localisée » sont anecdotiques et invérifiables.

Théorique. la signalisation du récepteur de l'IGF-1 favorise la prolifération et la survie cellulaires, et un IGF-1 circulant plus élevé est associé épidémiologiquement à plusieurs cancers ; un variant de l'IGF-1 puissant et libre de protéines de liaison est la forme de cette préoccupation pour laquelle il existe le moins d'éléments rassurants. Un excès soutenu d'IGF-1 provoque aussi une organomégalie et peut aggraver la rétinopathie diabétique. La notice du mecasermin (pour l'IGF-1 lui-même) met en garde contre l'hypoglycémie, l'hypertension intracrânienne, l'hypertrophie des amygdales, l'épiphysiolyse fémorale supérieure et les tumeurs malignes.

Interactions. hypoglycémie additive avec l'insuline, les sulfonylurées et les du GLP-1 ; l'association avec l'insuline dans les contextes de musculation est une cause documentée d'hypoglycémie sévère. La GH et les de la GH élèvent en plus l'IGF-1 et l'IGFBP-3 endogènes.

Marqueurs que les chercheurs surveillent couramment

D'après la physiologie de l'IGF-1 et la notice du mecasermin ; rien n'est établi pour ce variant :

Marqueur	Pourquoi on le surveille
Glycémie à jeun et après injection (au bout du doigt)	l'hypoglycémie est le risque aigu ; un glucomètre est l'outil le plus pertinent.
IGF-1 (sérique)	noter que les dosages immunologiques standard peuvent détecter le des(1-3)IGF-1 de façon variable, de sorte qu'un résultat « normal » ne signifie pas une faible exposition ; l'IGF-1 endogène peut baisser par rétrocontrôle.
HbA1c et insulinémie à jeun	gestion du glucose à plus long terme.
NFS et bilan métabolique complet	bilan de base général ; valeurs rénales et hépatiques compte tenu des effets sur la croissance des organes chez l'animal.
Tension artérielle	une rétention hydrique est rapportée avec le traitement par IGF-1.
Dépistage du cancer adapté à l'âge et tout marqueur tumoral existant	en raison du mécanisme prolifératif ; une conversation avec un clinicien, non un autotest.

Gratuit pour tous. Les informations de sécurité ne sont jamais derrière un accès payant.

5Reconstitution et manipulation

Généralement fourni en flacons lyophilisés de 1 mg, parfois avec de l'acide acétique plutôt que de l' comme recommandé, car les variants de l'IGF-1 sont plus stables à pH bas — vérifier ce qu'exige le flacon. lentement contre la paroi du flacon, ne jamais secouer, et garder au froid ; les doses sont de l'ordre de dizaines de microgrammes, les volumes sont donc minuscules. Des aliments contenant des glucides autour de l'administration sont la pratique communautaire standard en raison de l'hypoglycémie.

Ouvrir dans le calculateur, prérempli →

6Souvent étudié avec

IGF-1 LR3 (le parent à action prolongée ; voir cette page), mecasermin (IGF-1 autorisé), GH / somatropine et sécrétagogues de la GH (qui élèvent l'IGF-1 endogène), insuline (communauté ; association dangereuse). Dans la recherche animale, souvent comparé directement à l'IGF-1.

Renvois informatifs. Pas des recommandations d'associations.

7Statut réglementaire par région

Région	Statut (vérifié le —)
États-Unis	Non autorisé par la FDA. Non nommé individuellement dans la liste de catégorie 2 de la FDA de 2023 pour la préparation magistrale †
Union européenne	Non autorisé
Royaume-Uni	Non autorisé
Australie	Non autorisé ; l'IGF-1 et ses analogues sont sur ordonnance uniquement (Schedule 4) †
Afrique du Sud	Non enregistré
Sport	Interdit par l'AMA/WADA (S2 — l'IGF-1 et ses analogues sont nommés)

8Questions ouvertes

Toute pharmacocinétique chez l'humain — aucune publiée.
Si l'injection locale produit des effets locaux chez l'humain, ou simplement un bolus systémique avec hypoglycémie.
Risque de cancer à long terme lié à une exposition intermittente à un IGF-1 libre de protéines de liaison.
Quelle part du produit communautaire est une protéine intacte et correctement repliée ; les facteurs de croissance sont plus difficiles à fabriquer que les peptides courts.

9Références

1Sara VR et al. (1986). Identification of Gly-Pro-Glu (GPE), the aminoterminal tripeptide of insulin-like growth factor 1 which is truncated in brain, as a novel neuroactive peptide. Proc Natl Acad Sci USA (and related Sara 1986 PNAS report of truncated IGF-1 in brain). PubMed
2Francis GL et al. (1988). Insulin-like growth factors 1 and 2 in bovine colostrum: sequences and biological activities compared with those of a potent truncated form. Biochem J. PubMed · DOI
3Ballard FJ et al. (1987). Des(1-3)IGF-I: a truncated form of insulin-like growth factor-I with enhanced biological potency. Biochem Biophys Res Commun [verify exact title]. PubMed
4Tomas FM et al. (1991). Insulin-like growth factor-I (IGF-I) and especially IGF-I variants are anabolic in dexamethasone-treated rats. Biochem J. PubMed · DOI
5Tomas FM et al. (1992). Anabolic effects of insulin-like growth factor-I (IGF-I) and an IGF-I variant in normal female rats. J Endocrinol [verify journal]. PubMed · DOI
6Ballard FJ, Wallace JC, Francis GL, Read LC, Tomas FM (1996). Des(1-3)IGF-I: a truncated form of insulin-like growth factor-I. Int J Biochem Cell Biol. PubMed · DOI
7Ipsen. Increlex (mecasermin) prescribing information (current label) — for class warnings. PubMed

Les références sont en cours de rattachement à des identifiants PubMed/DOI ; d'ici là, les liens recherchent la citation dans PubMed.

† En cours de vérification par nos relecteurs à partir de sources actuelles.

10Communauté

fils du forum →

protocoles de la communauté qui l'incluent →

Les fils et protocoles sont visibles des membres. L'inscription est gratuite.

Effets indésirables auto-déclarés Phase 2

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11Historique de la page

26 oct. 2026Profile published — awaiting medical review

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